بررسی ابتدا به ساکن خواص ساختاری و اپتیکی پپتیدهای +ac-ala4-lysh و +ala4-na در خلاء

مطالعات اخیر نشان می دهد که عملکرد پروتئین ها ارتباط مستقیمی با نحوه ی تا شدن آن ها دارد و بسیاری از بیماری ها ناشی از نادرست تا شدن پروتئین ها است. به همین دلیل اخیراً در جامعه ی محاسباتی ابتدا به ساکن، بررسی نحوه ی تا شدن پروتئین ها مورد علاقه زیادی قرار گرفته است. هدف پروژه ی حاضر بررسی اثر یون های فلزی بر نحوه ی تا شدن و خواص اپتیکی پروتئین ها است. برای این کار ابتدا با استفاده از میدان های نیروی کلاسیکی کمینه های مهم تر سطح انرژی پتانسیل سیستم را تعیین کردیم و سپس با استفاده از محاسبات کوانتومی در چارچوب نظریه تابعی چگالی و رهیافت پتانسیل کامل به بررسی دقیق تر این کمینه ها پرداختیم. در ادامه با استفاده از نظریه ی تابعی چگالی وابسته به زمان و بهره گیری از تکنیک شبه پتانسیل به بررسی طیف جذب اپتیکی تعدادی از ساختار های کمینه ی سطح انرژی پتانسیل پرداختیم. در انتها نیز با گذاشتن یک یون +na در کنار سیستم قبلی و حذف کلاهک های آن، مسیر قبلی را تکرار نموده و کمینه های سطح انرژی پتانسیل جدید و همچنین طیف جذب آن ها را بررسی نموده ایم. در نهایت مشاهده شد که +na با اشباع پیوندهای هیدروژنی و مقید کردن الکترون های سیستم، باعث کاهش شدت جذب می شود؛ همچنین ساختار بدست آمده، بخاطر کم بودن تعداد آمینواسیدهایش، در کنار یون سدیم، دارای ساختاری حلقوی با محوریت سدیم است.